日本理化研究所与京都大学研究人员使用同步辐射加速器对源氏萤体内的荧光素酶进行X射线结晶构造解析，从原子水平上连续拍摄到了这种酶在反应时各个阶段的图像。通过对比荧光素酶结晶结构在反应开始前、将要反应时以及反应后3个阶段的变化，科学家发现荧光素酶肽链中排列第288位的异亮氨酸残基在荧光颜色的决定机制中起关键作用。氨基酸分子在参与形成肽链之后，由于脱去水分子而结构不完整，就形成了氨酸残基。

　　萤火虫的荧光是其体内的荧光素和荧光素酶反应后生成的。研究人员发现，荧光素酶中的异亮氨酸残基能牢牢地抓住荧光素产生的发光体——氧化荧光素，使萤火虫发出黄绿色的荧光。他们还比较了萤火虫发黄绿色光和发红光时荧光素酶立体构造的不同。结果显示，发黄绿色光时异亮氨酸残基和氧化荧光素结合相当紧密，而发红光时两者结合相对松散。

　　为验证这一结果，研究人员人工合成了其他两种荧光素酶，在这两种酶第288位上分别使用分子体积更小的缬氨酸残基和丙氨酸残基来代替异亮氨酸残基。结果正如所料，萤火虫只能发出橙色和红色光。

　　约100年前就有这样的记载：萤火虫的荧光是不伴随发热的冷光。1960年，经精密测定发现，萤火虫体内化学反应所得的能量中约90％都转化为光，这种转化效率是迄今发光系统中最高的。科学家认为，如果能根据这次研究获得的荧光素酶立体构造的知识，进一步弄清萤火虫发光反应中转化效率如此高的原因，将有助于开发节约能源的生物纳米机器。


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